摘要： 在本研究中，我们采用光谱分析法对嗜热嗜酸古菌硫化叶菌（Sa-MVs）释放的微囊泡物理特性进行表征。Sa-MVs中最丰富的蛋白质是S层蛋白，这些蛋白在囊泡表面自组装形成晶体结构阵列。Sa-MVs中的脂质全部为双极性四醚类物质。研究发现当激发波长为275 nm时，23℃条件下Sa-MVs的内源蛋白荧光发射峰位于303 nm（75℃测量时为296 nm），这一数值对于含多个色氨酸和酪氨酸的蛋白样品而言异常偏低。当加入10-11 mM表面活性剂正十四烷基-β-D-麦芽糖苷（TDM）时，Sa-MVs发生解体，内源蛋白荧光发射峰位移至312 nm，激发峰从288 nm变为280.5 nm，同时激发带锐度显著降低（超过2倍）。这些数据表明天然Sa-MVs中多数荧光氨基酸残基处于紧密堆积的蛋白质基质中，且S层蛋白可能形成J-聚集体。 我们利用探针6-十二烷酰-2-二甲氨基萘（Laurdan）研究了Sa-MVs膜结构，以及由硫化叶菌极性脂质E组分（PLFE）四醚脂质制成的单层囊泡（LUVPLFE）、从Sa-MVs提取的四醚脂质重构囊泡（LUVMV）和二酯脂质制成的囊泡膜特性。结果显示：紧密堆积的Sa-MVs、LUVMV和LUVPLFE中Laurdan的广义偏振值（GP）远低于松散堆积的DPPC凝胶态，这与先前发现一致——由于探针分布差异，四醚脂质膜的GP值不能直接与二酯脂质膜的GP值比较。Sa-MVs和LUVMV中Laurdan的GP值及红边激发位移（REES）随温度升高呈单调递减，未显示脂质相变迹象。四醚脂质膜体系（Sa-MVs、LUVMV和LUVPLFE）的Laurdan REES值较高（9.3-18.9 nm），而二酯脂质体较低（0.4-5.0 nm）。高REES值与低GP值表明：四醚脂质膜（尤其是Sa-MVs膜）中的Laurdan处于高度受限的运动环境，结合水分子与四醚脂质头基的极性基团与Laurdan激发态偶极矩强烈相互作用，且四醚脂质膜中Laurdan发色团周围的"溶剂"重排速度远慢于其激发态寿命。