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利用偏振激发发射矩阵（pEEM）光谱和PARAFAC研究免疫球蛋白G的本征态荧光发射

DOI：10.1016/j.chemolab.2018.12.007 期刊：Chemometrics and Intelligent Laboratory Systems 出版年份：2019 更新时间：2025-11-14 15:32:45
摘要： 利用各向异性分辨多维发射光谱技术(ARMES)可提升蛋白质结构分析中的内源荧光光谱(IFS)测量效果。该技术通过结合各向异性测量与化学计量学分析，旨在解决色氨酸(Trp)与酪氨酸(Tyr)的谱重叠问题并解析发光组分。本研究首次采用偏振激发-发射矩阵(pEEM)测量与平行因子(PARAFAC)分析法，对天然状态兔免疫球蛋白G(rIgG)的内源荧光特性进行研究。由于存在福斯特共振能量转移(FRET)，蛋白质IFS属于非三线性系统，内滤效应和瑞利/拉曼散射也会导致非三线性（二者可通过数据预处理校正），但IFS中的FRET效应无法消除，因此我们重点评估了不同预处理方法对PARAFAC分析IFS数据的影响。需特别注意数据预处理与插值操作——它们会影响PARAFAC建模及最终获得的各向异性值，其根源在于瑞利散射残余散粒噪声与发射光谱蓝边的重叠。在15-35℃温度范围内采集解冻rIgG溶液的pEEM光谱，预期该温区能引发足够发射变化以实现组分解析而不造成显著结构改变。但实际仅观察到热运动诱导猝灭导致的整体强度变化，该现象通过PARAFAC得分得到验证。PARAFAC从归一化pEEM数据中解析出占主导地位的单一组分(>99%)（包含偏振与非偏振发射数据），主要反映Tyr向Trp的异质FRET过程；另存在极微弱组分(<1%)可能源自直接激发的Trp发射。归一化pEEM数据的PARAFAC得分显示极小变化，进一步证实结构改变可忽略。本研究为应用PARAFAC分析IgG类蛋白质IFS（包括变性、聚集等重要过程）奠定了基础。
作者： Marina Steiner-Browne，Saioa Elcoroaristizabal，Yannick Casamayou-Boucau，Alan G. Ryder
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研究概述 实验方案 设备清单

研究目的

研究偏振激发-发射矩阵（pEEM）测量与平行因子（PARAFAC）分析在天然状态兔免疫球蛋白G（rIgG）本征荧光光谱（IFS）中的应用，重点通过各向异性与化学计量学方法解决光谱重叠问题并解析发射组分。

研究成果

PARAFAC解析出一个主要成分，代表从Tyr到Trp的异质FRET，以及一个次要成分来自直接激发的Trp发射。在温度范围内观察到最小的结构变化，荧光变化主要由热猝灭引起。该研究为未来使用ARMES和PARAFAC研究IgG变性和聚集建立了基线。

研究不足

该研究受限于FRET导致的蛋白质IFS非线性效应（无法完全校正）。瑞利散射残余噪声影响各向异性值及PARAFAC建模。所设温度范围引发的结构变化微小，限制了组分解析度。插值法可能引入畸变，且IgG中大量荧光团增加了光谱区分难度。

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